植物蛋白因其来源丰富，原料成本低，且具有良好的食品加工特性而被广泛应用于食品加工的各个领域中。蛋白质的加工功能特性包括溶解性、乳化性、持水性和持油性等，被定义为蛋白质在食品加工、储藏、销售过程中发挥重要作用的性质。

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一、溶解性

溶解性表现的是蛋白质在水相中的分散能力，且 pH 对藜麦蛋白的溶解性有较大影响。藜麦蛋白在酸性条件下溶解度较低，这与 11S 球蛋白的等电点在 4~5 左右有关。在碱性条件下，藜麦蛋白溶解度显著提高。

Mir 等 研究发现藜麦蛋白溶解度从60.22%（ pH9） 升 高 到 75.34%（ pH10） ，再 降 低 到70.78%（pH12）。这是由于在碱性条件下蛋白质所带负电荷逐渐增加，静电斥力增大，导致藜麦蛋白溶解度增大，继续增大 pH（pH12）会使蛋白质变性聚集，降低溶解度。

藜麦蛋白的溶解性也和温度有关系，较低温度时（20~35 ℃），藜麦蛋白的溶解度与温度成正相关，但当温度升高到 35 ℃ 以上时，溶解度开始下降。因此，需要根据不同的实验需求选择合适的pH 和温度溶解藜麦蛋白。

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二、乳化性

研究发现，蛋白质的乳化性与溶解性有着密切的关系，溶解性的改善可能有利于乳化性的提高。王棐等 通过研究发现藜麦蛋白的乳化性高于豌豆蛋白但低于大豆蛋白。

目前有一些方法可以提高藜麦蛋白的乳化性，如 Cen等 通过超声处理藜麦蛋白，发现随着超声强度的增大（150~450 W），藜麦分离蛋白的接触角会从56.89°增大到 68.83°，这说明超声处理可以增强藜麦蛋白的表面疏水性，提高其乳化能力。且适当的盐离子添加，可以减少蛋白质间静电斥力，增加界面蛋白的吸附量，提高藜麦蛋白 Pickering 乳液凝胶的粘弹特性及冻融稳定性。

郭思倩等 发现萌发之后提取的藜麦蛋白的乳化性显著提高，具体原因还尚不明确，有待进一步的研究。

Dias 等研究表明，酶辅助法提取的扁桃仁蛋白的乳化性比水提法更强，但该方法是否可以应用于提高藜麦蛋白的乳化性，值得进一步的探索。

藜麦蛋白浓度对蛋白的乳化稳定性具有重要影响，当蛋白质浓度较低时，不足以覆盖油滴表面，使得油相部分暴露，此时油滴为了趋于稳定，和邻近油滴共用蛋白，从而导致絮凝，形成不稳定的乳液体系。蛋白浓度逐渐增加时，界面蛋白浓度增加，油滴表面完全被蛋白分子包裹，形成致密的蛋白膜，油滴粒径随着膜厚度的增加逐渐减小，乳液稳定性增强。

三、起泡性

泡沫是具有连续相液体或固体的气泡分散体。研究人员发现泡沫的起泡能力和起泡稳定性主要受物理化学性能的影响。Lopez 等 针对藜麦分离蛋白的起泡性能，采用混合法制备泡沫，用30 min 后记录的泡沫剩余体积计算其起泡稳定性，运用泡沫形成体积与液体初始体积的比值计算藜麦蛋白的起泡能力。藜麦蛋白的起泡性和泡沫稳定性均强于大豆蛋白，但低于蛋清蛋白。

蛋白质的起泡性会受到外部环境的影响，如藜麦分离蛋白的起泡能力随着藜麦蛋白浓度的增加而显著增加。当藜麦分离蛋白的浓度为0.1%时，其起泡量为58.37%±2.14%，而当藜麦分离蛋白的浓度为3%时，其起泡量为78.62%±2.54%。藜麦分离蛋白具有形成高稳定泡沫的能力，提高了其在食品加工中的应用潜力。

四、持水性与持油性

目前研究发现藜麦分离蛋白的持水性高于小麦分离蛋白，与大豆分离蛋白相似。

尹丽莎等发现藜麦分离蛋白的持水性和持油性都随着超声处理时间的延长呈现先下降再上升的趋势。这可能是因为在超声过程中，蛋白结构变得疏松，水分子更容易与蛋白结合。且空化效应使得蛋白颗粒变小，比表面积增大，同时蛋白的空间结构被破坏，暴露了埋藏在分子内的疏水基团，增加了蛋白的吸附和结合脂质的能力，进而改善了藜麦蛋白的持水和持油性。

由于藜麦蛋白具有较强的持水力，所以未来可将其应用于不同的食品中以改善食品的持水力和质地。如添加到肉制品中，提高肉制品的多汁性。

五、凝胶性

藜麦蛋白凝胶性较弱，形成凝胶强度较低且持水力弱。Xu 等 报道在蛋白质形成凝胶时，加入适量的盐离子可以增强凝胶强度。离子类型、浓度和 pH 对凝胶的结构与性质有显著影响。

Yang等比较了不同浓度的 NaCl和CaCl2 对藜麦分离蛋白热诱导凝胶的影响，研究结果表明，未加盐的藜麦分离蛋白凝胶的微观结构最细、最均匀。当NaCl浓度逐渐增大时（0~200 mmol/L），G'明显增加。可能是由于盐离子所带的电荷减弱了蛋白间的静电斥力，从而增强了蛋白质分子之间的吸引力，形成更紧密的凝胶网络结构。

有研究表明，碱性条件下（pH 10和pH 11）提取的藜麦蛋白在加热时不形成凝胶，冷却后也只形成软凝胶。这是因为在强碱性条件下蛋白变性程度较高，导致大颗粒聚集增多，小颗粒聚集减少，降低了凝胶网络结构的紧密性。

未来研究也可以通过酶交联（TG 酶等）、复合油脂形成混合凝胶以增强藜麦蛋白凝胶的凝胶性质。

一、溶解性

HOJILLA- EVANGELISTA等比较研究了黑芸豆、大红芸豆、大白芸豆、斑点芸豆蛋白的溶解度差异，证明了芸豆蛋白在 pH 1～3和 pH 7～10 时溶解性良好，而在 pH 4～6 时溶解性较差，其中大白芸豆蛋白在 pH 值为 4.4 时具有最小溶解度，而黑芸豆蛋白和斑点芸豆蛋白的最小溶解度处于 pH 3.0～6.0。由此可见，芸豆品种是影响其溶解度的重要因素。

热变性程度对于蛋白质的溶解度也有着很大的影响，TANG 等在 95 ℃ 加热芸豆蛋白 15～30 min，使蛋白质的结构适度展开，7S 球蛋白向 11S 球蛋白转化，从而增加了芸豆蛋白的溶解性，但超过 60 min 的热处理则会导致蛋白聚集体的形成，改变分子表面的亲水/疏水性平衡，降低蛋白质的溶解性。

SHEVKANI 等对比研究了芸豆蛋白和豌豆蛋白，发现在 pH 2.0 和 pH 5.0 时芸豆蛋白溶解性均优于豌豆蛋白，因此芸豆蛋白适合作为酸性植物蛋白基饮料的豆科蛋白原料。

二、乳化性

SHEVKANI 等比较了9 种来自印度的芸豆品种，发现具有较好乳化性的芸豆蛋白是由于其所具有的蛋白质组分拥有较低的分子质量和较大的分子柔性。

杨柳等的研究表明，紫花芸豆蛋白的乳化性受温度和 pH 影响很大，在等电点( pH 4～5) 附近最差，而在 pH 7～8、温度为 40 ～70 ℃的条件下较好，这主要是由于 pH 变化改变了蛋白质的二级结构所导致的。

SHEN 等发现红芸豆蛋白质量分数在 0.25%～1.0% 时，其乳化性和乳化稳定性都显著优于同浓度的红豆和绿豆蛋白，作者认为这是由于在较低蛋白浓度时芸豆蛋白分子具有更好的分子柔性。

LIU 等利用芸豆分离蛋白良好的乳化性，将芸豆分离蛋白作为微胶囊的壁材，结果表明微胶囊产品的保油效果显著优于使用大豆分离蛋白作为壁材的同类产品，这是由于芸豆蛋白的良好乳化性使得其具有更高的界面蛋白浓度。

三、起泡性

起泡性会受到分子柔性、分子构象和分子大小的影响，而芸豆中具有良好表面活性的蛋白质组分具有很好的形成和稳定泡沫的作用。SHEVKANI等的研究表明，芸豆蛋白的起泡性与其溶解性和乳化性相似，也和 pH 值有关，9 种来自印度的芸豆蛋白在 pH 4.0～5.0 的起泡性较差，这与蛋白质在其等电点附近溶解性较差有关。

GE 等研究了黑芸豆蛋白和斑点芸豆蛋白在 pH 3.0～9.0 的起泡性和泡沫稳定性，发现在两种芸豆蛋白的起泡性和泡沫稳定性都显著优于大豆蛋白和豌豆蛋白，这归因于芸豆蛋白具有更小的分子质量和柔性更好的分子结构。

四、持水性和持油性

MUNDI 等发现红芸豆蛋白中所含不同蛋白组分具有不同的功能特性，球蛋白的持水性和持油性均显著高于白蛋白。

GE 等研究了黑芸豆和斑点芸豆蛋白在 pH 3.0～9.0 的持水性和持油性，发现 pH 5.0 时两种芸豆蛋白的持水性和持油性均为最低；而在 pH 3.0 和 pH 7.0 时芸豆蛋白的持油性均显著高于持水性，可归因于此两种 pH 条件下蛋白质的构象更有利于疏水基团的暴露。

ＲATNAWATI等比较了红芸豆蛋白与大豆蛋白和绿豆蛋白的持水性和持油性，发现红芸豆蛋白具有相对更好的持水性，而大豆蛋白的持油 性则更胜一筹；

WANI等比较了芸豆蛋白和绿豆蛋白的持水性和持油性也发现芸豆蛋白的持水性更好，而二者持油性的差别不大。

五、凝胶性

郭增旺等测得来自红芸豆、白芸豆、黑芸豆和紫花芸豆的蛋白质所形成凝胶所需的最低蛋白质量分数分别为 14% 、10% 、12%和 12% ，这种差异是由于蛋白质分子结构和组成不同导致的，芸豆蛋白中 11S 球蛋白的含量越高，其凝胶性越好，而 7S /11S 的比例越小，所形成凝胶的黏度和硬度越大。

陈玲等的研究证明了来自红芸豆的7S 球蛋白在 pH 2.0 且 NaCl 浓度为 30 mmol /L 时，仅需 1.0% ( 质量分数) 的蛋白质就可以通过热诱导形成凝胶，该质量分数远低于一般中性条件下形成蛋白热凝胶所需的蛋白质质量分数，这是由于芸豆蛋白在酸性条件下形成了纤维状聚集体。

六、成膜性

同大豆分离蛋白、玉米醇溶蛋白相似，芸豆醇溶蛋白同样具备成膜性，由于芸豆蛋白拥有复杂的空间结构，单纯的蛋白溶液无法直接通过静电纺丝成膜，常需加入具有可纺性的高分子聚合物进行共混纺丝。

杨豫斐利用聚乙烯醇对具有较强疏水性的白花芸豆醇溶蛋白进行静电纺丝，制成了可用于食品保鲜的生物可降解电纺膜。

CHOE 等对芸豆蛋白浓缩物进行了 pH 偏移处理、pH 偏移联合超声或热处理，研究表明 pH 偏移联合适当的热处理可以促使芸豆蛋白聚集体形成，有效减小紧密堆积的表面区域，有利于高黏弹性蛋白薄膜的形成。

一、持水性

蛋白质的持水性是指配制成一定浓度的蛋白质水溶液，经离心分离后，蛋白质中残留的水分质量。蛋白质构象、氨基酸组成、表面极性和表面疏水性对大米蛋白的持水性均有影响。

蛋白的肽链骨架可以保留住更多的水分，且保留水分的量与肽链骨架的疏松程度有关，肽链越疏松，保留的水分越多，此外大米蛋白中的部分极性基团能够与原料中的离子相互作用，使肽链周围结构变的疏松，保水效果增加。

Zhu 等利用高压处理米糠蛋白，发现高压处理对米糠持水性有明显的增强作用，这是因为随着压力的增加，米糠蛋白的结构趋于展开，暴露出更多的亲水基团和提供更多的水结合位点，压力越高，暴露的氨基酸基团越多，持水性越好。

二、起泡性及起泡稳定性

大米蛋白具有良好的起泡性和起泡稳定性，这是因为大米蛋白中同时含有亲水和疏水基团。大米蛋白经高速均质处理后，空间结构展开和表面疏水性的增加改善了泡沫的形成，从而导致蛋白质在空气－水界面的快速吸附，形成一层内聚蛋白。

万红霞等对大米蛋白进行动态超高压微射流均质处理，发现大米蛋白的起泡性显著上升，这是因为大米蛋白疏水基团暴露和分子交联程度增加，不同程度地提高了起泡性和起泡稳定性。

三、乳化性及乳化稳定性

蛋白质的乳化性和稳定性取决于亲水性和亲脂性的平衡，Wang 等报道了表面疏水性对米糠乳化能力的影响，发现米糠蛋白空间结构的展开和疏水基团的暴露，能使米糠蛋白在油/水界面的吸收增加，乳化性得到提高，同时米糠蛋结构的展开，暴露出更多亲水和亲脂基团，这有利于蛋白质和溶剂之间的相互作用，并防止油滴的聚结，乳化稳定性也得到提高。

实际上制约蛋白乳化稳定性因素有很多，这导致蛋白质的乳化能力和乳化稳定性呈现不同变化趋势。刘芳等研究发现以大米蛋白为原料，通过碱处理和热处理对大米蛋白质结构与功能性质研究发现，乳化性与乳化稳定性随着热处理温度升高而提高。

张晶等利用高压均质对大米蛋白功能特性研究发现，大米蛋白的乳化性随着压力的增加，先增大后降低，而乳化稳定性却不断降低。

一、溶解性

燕麦蛋白的溶解性和提取 pH 值以及提取的技术手段相关，4<pH 值<6 时，燕麦蛋白的溶解性最低（低于 12%），当 pH 值低于 4 或大于 6 时，溶解性均有提升。这是由于在等电点附近时，蛋白质分子所带表面电荷少，分子间的静电排斥力减弱，蛋白质更易碰撞、聚集而产生沉淀。

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二、持水性和持油性

蛋白质结构中因存在亲水性的极性侧链，具有吸收和保留住食物中水分的能力，因此可以减少食物在烹调过程中水分的流失。管骁等研究燕麦麸浓缩蛋白及各蛋白组分的持油、持水性后得出结果，见表1。

表 1 燕麦麸浓缩蛋白及各蛋白组分的持水/油性

由表 1 可以看出，球蛋白和醇溶蛋白的持水能力 要远低于清蛋白和谷蛋白，一般蛋白质的溶解性越 好，其持水能力越差。谷蛋白的溶解性较差，因此其持水能力较好。清蛋白的高持水性可能是其中所含 较高含量的大分子糖类所引起的。

三、起泡及乳化特性

蛋白质分子具有典型的两亲结构，其作为起泡剂具有一定的起泡能力和泡沫稳定性。许英一等的研究发现燕麦蛋白的起泡性在等电点附近最差，而蛋白的起泡性在偏离等电点后随 pH 值的升高先增大后减小。

管骁等通过测定燕麦麸浓缩蛋白、清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的起泡能力和泡沫稳定性后发现，清蛋白的起泡能力随 pH 值的升高而增强，且其起泡能力要优于其他 4 种组分，但泡沫稳定性较差。另外，除清蛋白外，其他 4 种蛋白组分在等电点附近的起泡能力均较弱，偏离等电点后会增强。

刘刚研究蛋白质浓度和 pH 值对泡沫稳定性的影响后发现，燕麦蛋白在相同的 pH 值下，其起泡能力和泡沫稳定性都随蛋白质浓度的增加而增强，而在相同蛋白质浓度下，起泡能力随 pH 值的增加先减小后增大，且在 pH 值为5 时起泡能力最差，而泡沫稳定性随 pH 值的升高先增大后减小。在 pH 值为 5 时泡沫稳定性最好。岳健雄的研究发现燕麦蛋白在碱性条件下 pH 值为 9.0 时的起泡能力强于 pH3.0 和 pH7.0。

许英一等的研究发现燕麦蛋白的乳化活力在pH值接近蛋白质的等电点时降低，并认定影响燕麦蛋白乳化性质的主要因素是蛋白质的溶解度，还发现当燕麦中的脂肪被脱去时也会导致燕麦浓缩蛋白的乳化活力下降。

管骁等的研究发现清蛋白的乳化活性在pH 值为中性时较低，而在强酸或强碱环境下均增强。而其他 4 种蛋白组分乳化曲线类似于溶解曲线。

刘刚的研究发现燕麦蛋白在相同蛋白质浓度条件下时，其乳化性随 pH 值的升高先减小后增加再减小，乳化稳定性则随 pH 值的升高先增加后减小。而在相同的 pH值条件下时，燕麦蛋白的乳化性和乳化稳定性均随蛋白质浓度的增加而提高。

四、凝胶特性

在温度 90 ℃~100 ℃、以及 pH9.7 的碱性条件下加热燕麦蛋白，可以形成质地光滑和具有良好持水能力的坚固凝胶。形成凝胶至少需要 5%的燕麦蛋白浓度（pH9.7、0.2 mol/L NaCl，、100 ℃加热 20 min）。燕麦蛋白浓度大于 5%且高达 12%时能增加凝胶的硬度。

Nietonieto 等研究发现，在 pH 值为 5~9、温度 120 ℃条件下形成的热诱导凝胶可通过局部水解增加其硬度，尤其是在 pH 值为 9 时形成的凝胶。试验结果表明，添加菊粉（0.1%~0.5%）可以增加热诱导燕麦蛋白凝胶（富含 14%蛋白质）的凝胶强度，特别是在中性 pH 值条件下。

研究者还发现燕麦蛋白系统中热诱导凝胶的形成是六角体分离和随后由反应性极强的单体形成的氢键和疏水键引起的。

Brückner-gühmann 等研究比较了富含燕麦浓缩蛋白、燕麦分离蛋白或脱脂奶粉的高蛋白酸奶的脱水效果。观察到富含燕麦分离蛋白和脱脂奶粉酸奶的脱水率较高，而富含燕麦浓缩蛋白的酸奶由于燕麦浓缩蛋白中淀粉含量高，淀粉在酸奶生产过程中形成凝胶，从而导致其脱水率较低。

研究表明，燕麦浓缩蛋白可被认为是混合酸奶生产中脱脂奶粉的良好替代品，它的加入使口感得到了改善。

一、溶解性

核桃蛋白主要由谷蛋白组成，分子量较大，因此溶解度较差，易受 pH 影响，在等电点附近溶解度最低（仅 2%左右），偏离等电点后，其溶解度显著增加，pH12.0 时可达78.37%。核桃蛋白的溶解性也易受温度和盐离子浓度的影响。

研究发现 55 ℃时核桃蛋白溶解度最高，低于 55 ℃时溶解度随温度增加而升高，高于 55 ℃后随温度升高溶解度逐渐降低，这可能是因为温度升高可加剧蛋白分子与水分子的运动从而使其相互作用增强，而温度过高使蛋白质变性，疏水基团暴露导致溶解度下降。

核桃蛋白在低盐浓度中溶解度增大，盐浓度过高又会使部分蛋白质发生盐析导致溶解度减小，Hu 等人研究发现当 NaCl 浓度在 0.1-1 mol/L 范围内变化时，核桃蛋白溶解度逐渐增大，最高可达 48.92%，而浓度超过 1 mol/L后，其溶解度又随着盐浓度增加而下降。

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二、乳化性

乳化性是蛋白质的重要功能特性，蛋白质因其两亲性，具有向油-水界面扩散并吸附的能力，可作为乳化剂使油与水形成稳定的乳状液。核桃蛋白的乳化性与其溶解性表现出类似规律，等电点附近其乳化性仅为 18.91%，而在 pH12.0 的碱性条件下，其乳化活性最大，可达 55.12%。

另外，核桃蛋白的乳化性也易受温度、盐浓度等外界条件影响，当温度低于 70 ℃时，其乳化性随着温度升高而增加，当 NaCl 浓度在 0-0.4mol/L 范围内，其乳化性和乳化稳定性均随着盐浓度增加而增加，超出该范围时则逐渐降低。

三、起泡性

蛋白质的泡沫特性是其在气-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入并稳定的能力。丁晓雯等研究发现 pH 在核桃蛋白的等电点附近时，起泡性和泡沫稳定性均最差，分别为 25%和 17%，而当pH 为 11.0 时，可达到 80%和 61%。盐浓度对核桃蛋白起泡性的影响也存在类似趋势，当 NaCl 浓度在 0.1-0.6 mol/L 范围内时，其起泡性和泡沫稳定性逐渐增强，在 0.6 mol/L 时达最大（起泡性约 110%，泡沫稳定性约 50%），超过此浓度后又会逐渐降低。

另外，研究发现多酚对核桃蛋白的起泡性有显著影响，如未经脱酚处理的核桃分离蛋白的起泡性和泡沫稳定性分别为 23.6%和 6.28%，而经过脱酚处理后制备的核桃分离蛋白的起泡性和泡沫稳定性显著提高，分别可达到 38.17%和 85.08%。

四、持水持油性

具有合适的持水性和持油性的蛋白质可在食品加工中用于改善产品的口感与风味。核桃蛋白的持水性表现出与溶解性类似的趋势，在其等电点附近的持水能力最低，且易受温度、盐离子浓度等的影响，当温度为 40 ℃时，其持水力最大(3.55 g/g)，当 NaCl 浓度为 0.6 mol/L 时持水力最高（4.63g/g）。

研究发现不同提取方法对其持水持油性也存在一定的影响，当使用糖化酶纯化核桃蛋白后，其持水性从 2.73 g/g 增长至 3.06 g/g，持油性从 2.90 g/g 增长至 3.15 g/g。

五、凝胶性

有研究表明，去壳核桃蛋白形成的凝胶结构主要与其 β-折叠结构有关，且经超声预处理后并与转谷氨酰胺酶交联后，可有效减缓其凝胶网络中嵌入物质的释放。另外，胡雪娇等研究报道核桃蛋白在浓度为 12%时（pH7.0）可以形成自持凝胶，且凝胶硬度、凝胶弹性和凝胶粘结力分别为86.22 N、0.57 和 0.4。

一、溶解性

研究发现，米糠蛋白的溶解性随着 pH 的增大而升高，溶解性最高可达 75%。

酶对米糠蛋白溶解性的影响大于 pH，当使用酶处理米糠蛋白时其溶解性显著增大，最高可达 91.83%。

王长远等研究了干热处理对米糠蛋白溶解性的影响，结果表明，溶解性在 90℃时达到最高，超过 100℃后溶解度下降，主要是因为高温会使蛋白质的空间构象发生改变，破坏了蛋白质中肽键的特定结构，使得分子内部的一些非极性基团暴露出来，从而导致其溶解度的下降。

超声等不同物理手段处理也能影响蛋白的溶解度。采用超声辅助木瓜蛋白酶改性技术提取米糠蛋白，在酶添加量 2.5 g/100 mL、酶反应时间 3 h、pH7、酶反应温度 50℃的条件下米糠蛋白溶解性增强。

郑丽慧通过研究发现超声波、超声波辅助酶法均可以改善米糠蛋白的溶解性，其中超声波辅助酶法处理后米糠蛋白的溶解性最高。此外，酶法改性对米糠蛋白溶解度也有一定的改善作用。胰蛋白酶在不同水解度下（1%、3%、7%）均可显著提高米糠蛋白的溶解性，在水解度 7%时的溶解性最高。

二、乳化性和起泡性

米糠蛋白具有良好的水和油的结合能力，在高糖、高盐浓度下具有良好的乳化潜力。研究表明，蛋白质乳化性的高低可以通过一定的加工处理有所改变。在实际应用中可以根据食品所需功能特性选择合适的改性方式，从而获得最佳的产品。

以乳化性为指标，将米糠蛋白碱法提取、微波与酶法改性相联合，在最佳的提取条件下，米糠蛋白质乳化稳定性提高了 84.12%。

夏宁等人通过研究喷射蒸汽处理对天然米糠蛋白和热稳定米糠蛋白的影响后发现，喷射蒸汽处理可以提高米糠蛋白的乳化性和起泡性。

超声处理同样可以提高米糠蛋白的乳化性和起泡性。王长远等通过超声处理米糠蛋白后发现，米糠蛋白的乳化性和起泡性分别提高了 82.28%和 36.12%。孙靖辰等人对比了超声处理制备的米糠蛋白和未经改性处理的米糠蛋白，发现其乳化性、起泡性、泡沫稳定性都有一定的提高。

此外，采用静高压联合碱性蛋白酶对米糠蛋白进行改性，米糠蛋白的溶解性、乳化性、乳化稳定性、起泡性和泡沫稳定性均得到改善。

三、吸水性和吸油性

吸水性和持油性的提高可改善米糠蛋白的应用限制，拓展其利用空间。Zhang 等人用碱性蛋白酶提取米糠蛋白，经分析后发现，所制得的米糠蛋白其吸水性和吸油性良好。超声处理也可提高米糠蛋白的吸油能力，最高可将米糠蛋白的乳化稳定性和吸油能力分别提升 16.95%和 10.77%。

来源：食品伙伴网食品研发创新服务中心